Alles Folgende betrifft Peptide. Wir bleiben bei klarer Sprache, beziehen uns auf die Studienlage und trennen gut belegte Aussagen von offenen Fragen.
Stand 2026-05-08. Zahlen und Beschreibungen folgen der Fachliteratur und nicht dem Marketingmaterial.
Eine PROTAC (kurz von englisch Proteolysis targeting chimera) ist ein heterobifunktionales Molekül, bestehend aus zwei aktiven Untereinheiten und einem Linker, das es ermöglicht, bestimmte unerwünschte Proteine zu entfernen. Im Gegensatz zu konventionellen Enzym-Inhibitoren wirken PROTACs durch das selektive Induzieren intrazellulärer Proteolyse. Eine der beiden aktiven Untereinheiten ist stets für die Bindung einer E3-Ubiquitin-Ligase verantwortlich, während die zweite für die Bindung an das zu degradierende Enzym verantwortlich ist und somit einer höheren Varianz unterliegt. Die Verbrückung der beiden Enzyme mit der PROTAC führt zur Ubiquitinierung und somit zur Degradation des Zielproteins im Proteasom. Eine neue Bedeutung hat mit den PROTACs der Wirkstoff Thalidomid gewonnen, der an die Ubiquitin-Ligase-Untereinheit Cereblon bindet (E3-Ligase Binder). Weil PROTACs nur hoch selektiv, aber nicht notwendigerweise besonders stark die entsprechenden Proteine binden müssen, um ihre Wirkung entfalten zu können, gibt es Bemühungen, ehemals als ineffektiv klassifizierte Arzneistoffkandidaten zu PROTACs umzufunktionieren. PROTACs wurden erstmals 2001 von Kathleen Sakamoto, Craig Crews und Ray Deshaies beschrieben. Es wurden seitdem verschiedene E3-Ligasen verwendet, darunter etwa pVHL, CRBN, Mdm2, β-TrCP1, DCAF15, DCAF16, RNF114 und c-IAP1. Die Yale University lizenzierte die PROTAC-Technologie 2013 an Arvinas, welche 2019 zwei PROTACs klinisch testete: ARV-110, welches auf Androgen-Rezeptoren abzielt und ARV-471, welches auf Östrogen-Rezeptoren abzielt.
Quellen: de.wikipedia.org
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